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不同水解時間的Protamex酶對玉米谷蛋白表面張力、泡沫、理化性質等的影響(三)

來源:食品科學 瀏覽 214 次 發布時間:2025-07-03

2.5 Protamex酶水解對玉米谷蛋白表面疏水性的影響


蛋白質表面疏水性是維持其空間結構、界面性質及分子間相互作用力的重要因素。由表1可知,Protamex酶水解物的表面疏水性顯著升高(P<0.05),隨著水解時間的延長,表面疏水性指數持續增加。在蛋白質天然構像中,一部分疏水性氨基酸會埋藏在蛋白質分子內部,而經過水解后谷蛋白分子結構變得松散、舒展,使原本包埋于分子內部的疏水基團暴露于表面,疏水基團暴露的增多使得疏水性增強,分子柔性增大,這有利于蛋白質在界面上吸附速率的升高從而提高起泡性。與內源熒光光譜的結果一致,150 min水解物的表面疏水性顯著高于其他樣品,但其起泡力和泡沫穩定性均降低,這可能是由于此時谷蛋白分子的其他性質因素變化對其泡沫性質的消極作用更顯著。


2.6 Protamex酶水解對玉米谷蛋白拉曼光譜的影響分析


由圖5可知,玉米谷蛋白及其Protamex酶水解物的拉曼光譜在酰胺I帶(1 600~1 700 cm-1)和酰胺III帶(1 230~1 350 cm-1)均有屬于肽鍵(—CO—NH—)的振動模式,酰胺I帶振動模式主要源于肽基平面內C=O伸縮振動和較小程度的N—H彎曲振動,并且水解物的在1 650 cm-1附近和1 290 cm-1附近的譜峰的強度與玉米谷蛋白相比有所減弱,反映了水解后蛋白質的二級結構發生改變。波數1 004 cm-1歸屬于苯丙氨酸苯環伸縮振動,由于該譜峰受外界環境影響小而被作為歸一化因子。850 cm-1和830 cm-1附近的譜帶為酪氨酸雙峰帶,760 cm-1附近的譜帶為色氨酸吲哚環的振動,其譜峰強弱反映了其所處微環境的變化情況。

圖5不同水解時間玉米谷蛋白的拉曼光譜


2.6.1 Protamex酶水解對玉米谷蛋白主鏈構象分析


通常利用酰胺I帶(1 600~1 700 cm-1)對各蛋白質二級結構進行定量分析。酰胺I帶拉曼光譜峰的蛋白質二級結構主要由α-螺旋(1 650~1 660 cm-1)、無規卷曲(1 661~1 665 cm-1)、β-折疊(1 666~1 680 cm-1)及β-轉角(1 681~1 690 cm-1)附近等構成。由圖6可知,玉米谷蛋白中α-螺旋結構含量最高(39.56%),β-折疊和β-轉角結構含量相似(21%左右),無規卷曲含量最低(17.99%)。Protamex酶水解物中α-螺旋結構含量顯著降低,在酶解120 min時達到最低(26.07%)。隨著水解時間的延長,β-折疊結構含量無明顯變化,無規卷曲結構含量逐漸增加,β-轉角含量顯著增加(除150 min酶解物)。這說明Protamex酶水解使玉米谷蛋白的有序結構向無序結構轉變,分子柔性增加。Yong Yehui等在PG酶處理麥谷蛋白后發現其的二級結構更加靈活,同時也伴隨著β-轉角含量增加的現象。α-螺旋結構含有較多氫鍵,而玉米谷蛋白水解物中蛋白質/多肽表面所帶同種電荷增多也會導致氫鍵斷裂使得α-螺旋結構減少。本研究中玉米谷蛋白質分子無序結構增加,分子柔性增強,利于分子內部的疏水性氨基酸暴露,提高蛋白質的疏水性,從而達到改變起泡性和泡沫穩定性的目的。但水解時間延長至150 min無規卷曲結構含量顯著高于β-折疊結構,此時玉米谷蛋白水解物的起泡性和泡沫穩定性均有降低,這可能說明高比例的無規卷曲結構不利于玉米谷蛋白在界面形成穩定的界面膜。

圖6水解時間對玉米谷蛋白二級結構含量的影響


2.6.2 Protamex酶水解對玉米谷蛋白側鏈構象分析


酪氨酸雙峰帶位于850 cm-1和830 cm-1附近的譜帶,是酚羥基的氫鍵的良好指標。通常用酪氨酸雙峰的羥苯基環的呼吸振動和環平面外彎曲振動倍頻之間費米共振譜線的相對強度比(I850/I830)反映氫鍵狀態和酪氨酸側鏈中酚羥基的電離狀態,判定蛋白質中酪氨酸殘基的暴露或者埋藏情況。當I850/I830>1.0時,表明酪氨酸殘基暴露于水相環境,能夠參與溫和的或者微弱的氫鍵作用,而I850/I830<1.0時,表明酪氨酸殘基埋藏在疏水環境,傾向于充當氫鍵供體,起到增強氫鍵的作用。如圖7所示,本研究中玉米谷蛋白的I850/I830為0.58,表明酪氨酸殘基埋藏于分子內部。當Protamex酶水解60 min以后,I850/I830均>1.0,此時酶解物中酪氨酸殘基呈“暴露”態。這與本研究中疏水相互作用的結果相符(表1)。

圖7水解時間對玉米谷蛋白I850/I830和I760的影響


色氨酸殘基的吲哚環伸縮振動會在760 cm-1附近產生光譜,代表色氨酸芳香基的局部環境的變化,埋藏殘基比暴露在極性環境中的殘基表現出更強的760 cm-1帶強度。由圖7可知,隨水解時間延長,水解物的I760強度逐漸降低。這說明酶解使色氨酸殘基逐漸趨向于“暴露”態,疏水相互作用增強提高了蛋白質的表面疏水性,這與內源熒光光譜和表面疏水性的結果一致。江連洲等利用Protex6L酶制劑水解大豆蛋白得到了相似結論,水解可使大豆蛋白分子表面色氨酸、酪氨酸殘基等暴露增多。


2.7 Protamex酶水解對玉米谷蛋白靜態流變學性質的影響


蛋白溶液的流變學特性是評價蛋白質氣/水界面性質的重要指標。由圖8可知,玉米谷蛋白及其水解物分散液的表觀黏度隨著掃描頻率的增加而逐漸減小,表現為剪切稀釋的流變特性,所有樣品均為非牛頓假塑性流體。這說明水解作用沒有改變谷蛋白分散液的流變行為。同時,樣品分散液的表觀黏度與剪切速率能夠較好地擬合牛頓冪律方程,即R2>0.95(表2)。


表2不同水解時間的玉米谷蛋白水解物流變學擬合參數

圖8水解時間對玉米谷蛋白的表觀黏度的影響


根據牛頓冪律方程,K值為黏度系數,代表了流體的黏稠程度,K值越大代表流體越黏稠。由表2可知,K值的變化趨勢與圖8表觀黏度一致,呈現出先增加后降低的趨勢,水解120 min樣品的K值達到最大,比玉米谷蛋白增加了67%。這一方面是由于酶水解使玉米谷蛋白的粒徑減小、溶解性顯著提高。另一方面,與天然玉米谷蛋白相比,水解物中的蛋白質/多肽的結構趨于無序、分子柔性更大、表面凈電荷降低。這都有了利于增強蛋白質的水合能力,使得復水后蛋白質-蛋白質之間的相互作用增強,表現為表觀黏度增強。因此,Protamex酶對玉米谷蛋白的適當水解提高了其水解物中可溶性蛋白質分子定向吸附能力,是其起泡性改善的關鍵因素。但水解150 min,酶解物的表觀黏度下降,這是由于過度水解導致水解物中蛋白質/多肽的粒徑持續降低、無序結構增加、靜電斥力增大等導致蛋白質溶液流動性增強,分子間相互作用減弱。N為流動指數,代表液體的流動性能,表2中水解150 min樣品的n顯著高于其他樣品,這也表明了此時分散液的流動性最大。


3結論


采用Protamex酶水解玉米谷蛋白,通過控制水解時間能夠顯著提高玉米谷蛋白的泡沫性質。當水解時間120 min,水解物的起泡性和泡沫穩定性最高,分別為(350.57±2.83)%和(228.39±2.90)%,且氣泡細小均勻、蛋白膜較厚。此時水解物的溶解性較佳、表觀黏度值最高。適當的水解一方面使玉米谷蛋白溶解性提高、表面張力降低、分子尺寸減??;另一方面使谷蛋白的α-螺旋含量降低、無規卷曲與β-轉角含量增加、疏水性氨基酸殘基暴露,進而使分子柔性增強、表面凈電荷減少、表面疏水性增強。這有利于玉米谷蛋白水解物中蛋白質分子/多肽持續吸附在界面之上,在氣泡之間可形成有一定黏彈性的保護層,促進泡沫的形成以及維持泡沫體系的穩定。然而持續水解至150 min導致水解物中蛋白質/多肽分子尺寸持續降低、結構過度變形即無規卷曲含量顯著高于β-轉角含量及表面凈電荷增加,這導致水解物的氣泡間的蛋白膜出現流體排水現象,使得界面膜破裂,氣泡將逐漸靠近聚合,即起泡性和穩定性下降。本研究對蛋白酶水解改善玉米谷蛋白和其他植物蛋白起泡性等功能性質的應用和研究提供了一定的理論依據,為玉米蛋白的高值化利用提供參考。


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