合作客戶/
拜耳公司 |
同濟大學(xué) |
聯(lián)合大學(xué) |
美國保潔 |
美國強生 |
瑞士羅氏 |
相關(guān)新聞Info
-
> 表面張力對生物反應(yīng)器氣液傳質(zhì)強化的影響
> 納米銅硅膠膜吸水性能分析實驗方法與結(jié)果
> 甜菜堿表面活性劑TAC制備方法及表面張力測定(一)
> 肺內(nèi)液表面張力的作用、臨床意義及測量方法(一)
> 電化鋁燙金燙不上可能和膠粘劑的表面張力有關(guān)
> 黏土塑性和摻合水之間的關(guān)系
> 微流控器件結(jié)構(gòu)對水/水微囊形成過程、界面張力的影響規(guī)律(二)
> 牡蠣低分子肽LOPs雙重乳液制備、界面性質(zhì)檢測及消化吸收特性研究(三)
> 表面張力儀按測量原理分類
> 改性環(huán)氧樹脂乳液型碳纖維上漿劑制備、表面張力、黏度等性能測試(三)
推薦新聞Info
-
> ?90%實驗室不知道:表面張力儀讀數(shù)誤差的隱秘來源與終極解決方案
> 基于LB膜技術(shù)制備膠原蛋白肽覆層羥基磷灰石的新方法——結(jié)果與討論、結(jié)論
> 基于LB膜技術(shù)制備膠原蛋白肽覆層羥基磷灰石的新方法——摘要、材料與方法
> 離子組成、pH值對納米SiO2/SDS體系降低油水界面張力的影響(三)
> 離子組成、pH值對納米SiO2/SDS體系降低油水界面張力的影響(二)
> 離子組成、pH值對納米SiO2/SDS體系降低油水界面張力的影響(一)
> 豬肉、雞肉和魚肉肌漿蛋白油-水界面性質(zhì)、氨基酸組成、蛋白質(zhì)構(gòu)象研究(三)
> 豬肉、雞肉和魚肉肌漿蛋白油-水界面性質(zhì)、氨基酸組成、蛋白質(zhì)構(gòu)象研究(二)
> 豬肉、雞肉和魚肉肌漿蛋白油-水界面性質(zhì)、氨基酸組成、蛋白質(zhì)構(gòu)象研究(一)
> 雙子型起泡劑ULT-1的分子結(jié)構(gòu)式、表面張力、抗溫/抗鹽性能及煤樣潤濕性變化——結(jié)果與討論、結(jié)論
內(nèi)分泌物在膠束中的增溶作用——結(jié)論、致謝!
來源:Kibron 瀏覽 1717 次 發(fā)布時間:2021-09-22
結(jié)論
我們通過界面張力、熒光各向異性、動態(tài)光散射和循環(huán)伏安法在 hp-β-CD 存在下研究了 EDCs(如 NP 和 β-E2)與 HTA+ 膠束和 HTA+ 單層在電極表面形成的相互作用。 Hp-β-CD 可用于使用水中溶解度較低的化學(xué)物質(zhì)(如這些 EDC)的實驗。 EDCs 在膠束中的溶解增加了膠束表面的剛度和流體動力學(xué)半徑,但不會改變膠束中的極性環(huán)境。 在低 HTA+ 濃度下,HTA+ 可防止 I2 吸附在電極表面。 在電極表面形成的 HTA+ 單分子層吸附其中的 I2。 然而,在 HTA+ 膠束的存在下,I2 溶解在膠束中。 I2/I? 的循環(huán)伏安法是研究表面活性劑在固溶體界面吸附條件的非常有用的工具。 NP 與 HTA+ 具有更相似的結(jié)構(gòu),更有效地降低了 cmc。
致謝
我們感謝 H. Tsukube 教授和 T. Nagasaki 教授(日本大阪城市大學(xué))在穩(wěn)態(tài)熒光、熒光各向異性和動態(tài)光散射測量方面提供的幫助。 PS 感謝 R. Tanaka 博士(日本大阪市立大學(xué))以及日本科學(xué)促進會 (JSPS) 的博士后獎學(xué)金。
參考
References 1. Davis DL, Bradlow HL, Wolff M, Woodruff T, Hoel DG, Anton- Culver H (1993) Environ Health Perspect 101:372
2. Colborn T, vom Saal FS, Soto AM (1993) Environ Health Perspect 101:378
3. Colborn T (1995) Environ Health Perspect 103(Suppl 7):135
4. Harrison PTC, Holmes P, Humfrey CDN (1997) Sci Total Environ 205:97
5. Kuramitz H, Natsui J, Sugawara K, Itoh S, Tanaka S (2002) Anal Chem 74:533
6. Kosaka O, Sehgal P, Doe H (2005) J Surfactants Deterg 8:347
7. Kosaka O, Sehgal P, Doe H (2008) Food Hydrocoll 22:144 DOI 10.1016/j.foodhyd.2007.01.024
8. Brix R, Hvidt S, Carlsen L (2001) Chemosphere 44:759
9. Song W, Li A, Xu X (2003) Ind Eng Chem 42:949
10. Maiti NC, Krishna MMG, Britto PJ, Periasamy N (1997) J Phys Chem B 101:11051
11. Otzen DE, Oliveberg M (2001) J Mol Biol 313:479
12. Menger FM, Galloway AL, Chlebowski ME (2005) Langmuir 21:9010
13. Hassan PA, Yakhmi JV (2000) Langmuir 16:7187
14. Chiang H, Lukton A (1975) J Phys Chem 79:1935
15. Tamura K, Nii N (1989) J Phys Chem 93:4825
16. Delacruz JL, Blanchard GJ (2003) J Phys Chem B 107:7102
17. Marchetti S, Onori G (2005) J Phys Chem B 109:3676
18. Wang Y, Mendoza S, Kaifer AE (1998) Inorg Chem 37:317
19. Osteryoung RA, Anson FC (1964) Anal Chem 36:975